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Text File  |  1995-03-04  |  4.0 KB  |  79 lines
  1. ********************************************
  2. * GTP-binding elongation factors signature *
  3. ********************************************
  4.  
  5. Elongation factors  [1,2]  are proteins  catalyzing the  elongation of peptide
  6. chains in protein biosynthesis. In both prokaryotes and  eukaryotes, there are
  7. three  distinct types  of elongation  factors,  as  described in the following
  8. table:
  9.  
  10.  ---------------------------------------------------------------------------
  11.  Eukaryotes   Prokaryotes   Function
  12.  ---------------------------------------------------------------------------
  13.  EF-1alpha    EF-Tu         Binds GTP and  an aminoacyl-tRNA;  delivers  the
  14.                             latter to the A site of ribosomes.
  15.  EF-1beta     EF-Ts         Interacts with EF-1a/EF-Tu  to  displace GDP and
  16.                             thus allows the regeneration of GTP-EF-1a.
  17.  EF-2         EF-G          Binds GTP and peptidyl-tRNA and translocates the
  18.                             latter from the A site to the P site.
  19.  ---------------------------------------------------------------------------
  20.  
  21. The GTP-binding elongation factor family also includes the following proteins:
  22.  
  23.  - The yeast omnipotent nonsense codons suppressor protein SUP2 (also known as
  24.    SUP35, SUF12  or  GST1),  highly similar to EF-1alpha [3]. A human homolog,
  25.    GST1-Hs [4], is probably involved the regulation of cell growth.
  26.  - Yeast HBS1 [5].
  27.  - Rat statin S1 [6], a protein of unknown function which is highly similar to
  28.    EF-1alpha.
  29.  - Escherichia coli selenocysteine-specific elongation factor selB [7],  which
  30.    seems to replace EF-Tu for the  insertion of selenocysteine directed by the
  31.    UGA codon.
  32.  - Escherichia coli peptide chain release factor 3 (RF-3) (gene prfC).
  33.  - The tetracycline resistance proteins tetM/tetO [8,9] from various  bacteria
  34.    such as  Campylobacter jejuni, Enterococcus faecalis,  Streptococcus mutans
  35.    and Ureaplasma urealyticum. Tetracycline binds to the prokaryotic ribosomal
  36.    30S subunit and inhibits binding of aminoacyl-tRNAs. These proteins abolish
  37.    the inhibitory effect of tetracycline on protein synthesis.
  38.  - The Rhizobium nodulation protein nodQ [10].
  39.  - Escherichia coli hypothetical protein yihK [11].
  40.  
  41. In EF-1-alpha, a specific region  has  been  shown [12] to  be  involved  in a
  42. conformational change mediated by the hydrolysis of GTP to GDP. This region is
  43. conserved in  both EF-1alpha/EF-Tu as well as EF-2/EF-G and thus seems typical
  44. for GTP-dependent proteins which bind non-initiator tRNAs to the ribosome. The
  45. pattern we  developed  for  this  family  of  proteins  include that conserved
  46. region.
  47.  
  48. -Consensus pattern: D-x(4)-E-x(3)-[GC]-x-T-[IV]
  49. -Sequences known to belong to this class detected by the pattern: ALL,  except
  50.  for five different elongation factors from various sources.
  51. -Other sequence(s) detected in SWISS-PROT: 28.
  52. -Last update: June 1994 / Text revised.
  53.  
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